合作客戶/
拜耳公司 |
同濟大學 |
聯合大學 |
美國保潔 |
美國強生 |
瑞士羅氏 |
相關新聞Info
-
> 以豆蔻酸與氫氧化膽堿的配比控制泡沫的穩定性-IF=4.2-表面活性劑乳化氣泡性能研究【下】
> 界面張力越大說明什么
> 芳烴化合物在空氣/水相界面的成膜性能研究
> 采用殼聚糖-三聚磷酸酯-百里香納米顆粒經熱噴墨打印而成的新型活性包裝材料——結論、致謝！
> LB膜分析儀-α-短螺旋抗菌肽對癌細胞選擇性及其抗癌作用的分子機制：摘要、介紹、材料和方法
> 界面張力的定義和影響決定因素
> 以色列研制可以操控水下1毫米不同尺寸、形狀、表面張力的顆粒的機械臂
> 系列實驗看什么是表面張力
> 細胞表面PH對于生物多肽生物活化的潛在重要性——摘要、介紹、材料和方法
> 液體表面的表面張力會拉動泡泡，讓其表面積盡可能的小
推薦新聞Info
-
> 微通道流動沸騰中表面張力的關鍵作用機制研究（三）
> 微通道流動沸騰中表面張力的關鍵作用機制研究（二）
> 微通道流動沸騰中表面張力的關鍵作用機制研究（一）
> 電場電壓對明膠液滴荷質比、表面張力的影響及預測模型構建（三）
> 電場電壓對明膠液滴荷質比、表面張力的影響及預測模型構建（二）
> 電場電壓對明膠液滴荷質比、表面張力的影響及預測模型構建（一）
> 破解固態電池界面之困：表面張力調控SiO?氣凝膠電解質原位構筑新策略
> 聯結基對磺酸鹽型雙子表面活性劑界面行為及泡沫穩定性的作用機制（三）
> 聯結基對磺酸鹽型雙子表面活性劑界面行為及泡沫穩定性的作用機制（二）
> 聯結基對磺酸鹽型雙子表面活性劑界面行為及泡沫穩定性的作用機制（一）
探索泡沫粗化與表面流變學之間的關聯性疏水性蛋白——結論、致謝！
來源：上海謂載 瀏覽 1841 次 發布時間:2021-11-25
結論
在這項工作中，我們研究了由HFBII疏水蛋白、天然低分子量奎拉葉皂甙乳化劑制成的泡沫的穩定性，并將其與由已知表面活性蛋白（如b-乳球蛋白和b-酪蛋白）制成的泡沫進行了比較。 所有泡沫的空氣體積分數約為50%，低于緊密包裝，泡沫氣泡懸浮在生物聚合物溶液中，具有微弱的屈服應力，足以在實驗期間抑制直徑小于200微米的氣泡的乳狀化。 這一實驗設計使我們能夠清楚地將氣泡聚結和乳脂化的影響與由于氣體擴散導致的氣泡歧化分開。 我們的結果表明，不同體系的歧化速率存在顯著差異，這反過來可能歸因于吸附層表面流變特性的差異。 為了研究它們，我們使用了大變形實驗，正如我們在這里推測的那樣，與文獻中通常報道的小變形平衡測量相比，大變形實驗更接近歧化過程中的真實條件。 然而，在這種情況下，表面流變參數應僅用于類似條件下系統之間的差異比較，并且應小心處理它們與各自平衡性質的關系。 所有泡沫的空氣體積分數約為50%，低于緊密包裝，泡沫氣泡懸浮在生物聚合物溶液中，具有微弱的屈服應力，足以在實驗期間抑制直徑小于200微米的氣泡的乳狀化。這一實驗設計使我們能夠清楚地將氣泡聚結和乳脂化的影響與由于氣體擴散導致的氣泡歧化分開。我們的結果表明，不同體系的歧化速率存在顯著差異，這反過來可能歸因于吸附層表面流變特性的差異。為了研究它們，我們使用了大變形實驗，正如我們在這里推測的那樣，與文獻中通常報道的小變形平衡測量相比，大變形實驗更接近歧化過程中的真實條件。然而，在這種情況下，表面流變參數應僅用于類似條件下系統之間的差異比較，并且應小心處理它們與各自平衡性質的關系。
然后，我們將這里研究的不同吸附層的表面性質與在非常稀釋狀態下具有類似表面膨脹行為的等效2D聚合物網絡相關聯。 這種與等效2D聚合物的比較使我們能夠根據其“內部”硬度來比較層的性質。 這種比較表明，HFBII分子在界面層表現為比其他分子更硬的實體。
這種硬粒子行為進一步反映在高壓縮下的行為中，HFBII在高壓縮下形成微觀褶皺，并導致橢偏儀信號突然增加和噪聲，這很可能與褶皺的形成有關。 這種行為不同于其他蛋白質，它們可能被分子壓縮，甚至從表面分離，而不會產生微觀褶皺。 因此，HFBII的最大模量大大超過了所研究的其他表面活性劑，并且觀察到有效的膨脹硬化而不是膨脹軟化。 此外，HFBII層在膨脹變形和剪切變形下的粘性耗散較小。
當將蛋白質層剛度轉化為氣泡收縮的驅動力時，通過2Emax/gmax>5和有限的粘性耗散量預測，HFBII可以有效阻止歧化，這與正在研究的所有其他材料不同。 這一預測得到了氣泡緊密堆積下方空氣分數下模型泡沫的氣泡尺寸演變的證實。 HFBII能夠在至少比參考材料大三個數量級的時間尺度上保持恒定的氣泡尺寸。
致謝
作者要感謝英國科爾沃思聯合利華研發部的安德魯·考克斯博士和荷蘭弗拉丁根聯合利華研發部的魯本·阿諾多夫博士，感謝他們進行了許多富有啟發性的討論和發表了許多評論。
工具書類
1 M. B. J. Meinders and T. van Vliet, Adv. Colloid Interface Sci., 2004, 108–109, 119–126.
2 W. Kloek, T. van Vliet and M. Meinders, J. Colloid Interface Sci., 2001, 237, 158–166.
3 J. J. Kokelaar and A. Prins, J. Cereal Sci., 1995, 22, 53–61.
4 H. D. Goff, Int. Dairy J., 1997, 7, 363–373.
5 J. W. Gibbs, Collected Works: Volume I Thermodynamics, Yale University Press, New Haven, 1957.
6 M. J. Ridout, A. R. Mackie and P. J. Wilde, J. Agric. Food Chem., 2004, 52, 3930–3937.
7 P. J. Wilde, Curr. Opin. Colloid Interface Sci., 2000, 5, 176–181.
8 E. Dickinson, Colloids Surf., B, 1999, 15, 161–176.
9 E. Dickinson, R. Ettelaie, B. S. Murray and Z. Du, J. Colloid Interface Sci., 2002, 252, 202–213.
10 A. H. Martin, K. Grolle, M. A. Bos, M. A. Cohen Stuart and T. van Vliet, J. Colloid Interface Sci., 2002, 254, 175–183.
11 A. Prins and H. K. van Kalsbeek, Curr. Opin. Colloid Interface Sci., 1998, 3, 639–642.
12 R. Xu, E. Dickinson and B. S. Murray, Langmuir, 2007, 23, 5005– 5013.
13 R. Ettelaie, E. Dickinson, Z. Du and B. S. Murray, J. Colloid Interface Sci., 2003, 263, 47–58.
14 A. Cooper, M. W. Kennedy, R. I. Fleming, E. H. Wilson, H. Videler, D. L. Wokosin, T. J. Su, R. J. Green and J. R. Lu, Biophys. J., 2005, 88, 2114–2125.
15 H. A. B. W€osten, Annu. Rev. Microbiol., 2001, 55, 625–646.
16 Z. I. Lalchev, R. K. Todorov, Y. T. Christova, P. J. Wilde, A. R. Mackie and D. C. Clark, Biophys. J., 1996, 71, 2591–2601.
17 J. Y. Park, M. A. Plahar, Y. C. Hung, K. H. McWatters and J. B. Eun, J. Sci. Food Agric., 2005, 85, 1845–1851.
18 A. L. Campbell, B. L. Holt, S. D. Stoyanov and V. N. Paunov, J. Mater. Chem., 2008, 18, 4074–4078.
19 W. Z. Zhou, J. Cao, W. C. Liu and S. D. Stoyanov, Angew. Chem., Int. Ed., 2009, 48, 378–381.
20 U. T. Gonzenbach, A. R. Studart, E. Tervoort and L. J. Gauckler, Langmuir, 2006, 22, 10983–10988.
21 H. A. B. W€osten and M. L. de Vocht, Biochim. Biophys. Acta, 2000, 1469, 79–86.
22 M. L. de Vocht, K. Scholtmeijer, E. W. van der Vegte, O. M. de Vries, N. Sonveaux, H. A. W€osten, J. M. Ruysschaert, G. Hadziioannou, J. G. Wessels and G. T. Robillard, Biophys. J., 1998, 74, 2059–2068.
23 J. Hakanpaa, J. Hakanpaa, A. Paananen, S. Askolin, T. NakariSetala, T. Parkkinen, M. Penttila, M. Linder and J. Rouvinen, J. Biol. Chem., 2004, 279, 534–539.
24 R. Zangi, M. L. de Vocht, G. T. Robillard and A. E. Mark, Biophys. J., 2002, 83, 112–124.
25 A. R. Cox, F. Cagnol, A. B. Russell and M. J. Izzard, Langmuir, 2007, 23, 7995–8002.
26 A. R. Cox, D. L. Aldred and A. B. Russell, Food Hydrocolloids, 2009, 23, 366–376.
27 S. Mitra and S. R. Dungan, J. Agric. Food Chem., 1997, 45, 1587– 1595.
28 M. J. Bailey, S. Askolin, N. Horhammer, M. Tenkanen, M. Linder, M. Penttila and T. Nakari-Setala, Appl. Microbiol. Biotechnol., 2002, 58, 721–727.
29 M. Linder, K. Selber, T. Nakari-Setala, M. Q. Qiao, M. R. Kula and M. Penttila, Biomacromolecules, 2001, 2, 511–517.
30 R. S. Farr and R. D. Groot, J. Chem. Phys., 2009, 131, 244104.
31 D. L. Aldred, A. R. Cox and S. D. Stoyanov, Patent No. WO2007039064A1, 2007.
32 M. Harke, R. Teppner, O. Schulz, H. Orendi and H. Motschmann, Rev. Sci. Instrum., 1997, 68, 3130–3134.
33 R. M. Azzam and N. M. Bashara, Ellipsometry and Polarized Light, Elsevier, Amsterdam, 1999.
34 J. De Feijter, J. Benjamins and F. A. Veer, Biopolymers, 1978, 17, 1759–1772.
35 T. D. Gurkov, S. C. Russev, K. D. Danov, I. B. Ivanov and B. Campbell, Langmuir, 2003, 19, 7362–7369.
36 P. Erni, P. Fischer and E. J. Windhab, Rev. Sci. Instrum., 2003, 74, 4916–4924.
37 A. Paananen, E. Vuorimaa, M. Torkkeli, M. Penttila, M. Kauranen, O. Ikkkala, H. Lemmetyinen, R. Serimaa and M. B. Linder, Biochemistry, 2003, 42, 5253–5258.
38 P. Walstra, Physical Chemistry of Foods, Marcel Dekker, New York, 2006.
39 K. D. Danov, P. A. Kralchevsky and S. D. Stoyanov, Langmuir, 2009, 26, 143–155.
40 P. Cicuta and E. M. Terentjev, Eur. Phys. J. E, 2005, 16, 147–158.
41 N. E. Hotrum, M. A. Cohen Stuart, T. van Vliet and G. A. van Aken, Langmuir, 2003, 19, 10210–10216.
42 A. H. Martin, M. A. Cohen Stuart, M. A. Bos and T. van Vliet, Langmuir, 2005, 21, 4083–4089.
43 A. Hambardzumyan, V. Aguie-Beghin, I. Panaitov and R. Douillard, Langmuir, 2003, 19, 72–78.
44 J. M. Rodriguez Patino, C. C. Sanchez and M. R. Rodriguez Nino, Food Hydrocolloids, 1999, 13, 401–408.
45 H. D. Bijsterbosch, V. O. de Haan, A. W. de Graaf, M. Mellema, F. A. M. Leermakers, M. A. Cohen Stuart and A. A. Well, Langmuir, 1995, 11, 4467–4473.
46 P. F. Fox, Developments in Dairy Chemistry—4, Elsevier Science Publishers Ltd., London, 1st edn, 1989.
47 F. MacRitchie, Adv. Colloid Interface Sci., 1986, 25, 341–385.
48 C. J. Beverung, C. J. Radke and H. W. Blanch, Biophys. Chem., 1999, 81, 59–80.
探索泡沫粗化與表面流變學之間的關聯性疏水性蛋白——摘要、介紹
探索泡沫粗化與表面流變學之間的關聯性疏水性蛋白——材料和方法
探索泡沫粗化與表面流變學之間的關聯性疏水性蛋白——結果和討論
探索泡沫粗化與表面流變學之間的關聯性疏水性蛋白——結論、致謝！